活性位点
Active site（活性位点）：蛋白质上一个底物结合的有限区域，又称活化位置，是酶中具有催化能力与结合的部位，其结构与化学性质可供底物辨识，并与之结合。
基本介绍
酶的活性位点通常是蛋白质表面一个类似口袋的区域，内部含有可与特定底物发生反应的残基。底物通常通过不同的相互作用结合位点上与现存的氨基酸结合，如：氢键、离子键、分子间作用力相互作用或偶极-偶极相互作用。例如，底物可能通过氢键结合在丝氨酸残基上，也可通过离子键结合在天门冬氨酸残基上，或通过范德华力结合在L-苯丙氨酸残基上。这些结合作用必须足够大才能使底物在酶催化反应中与受体充分结合，但一旦有产物生成，这些结合作用减弱以保证产物能离解出来。大部分酶只会有一个活性位点，只对应一种底物。酶的变性作用，通常是因为高温或者是极端的pH值，造成酶活性位点形状的改变。
化学性质
底物和酶结合，透过氢键、疏水交互作用或两者都有。活性位点上的残基作为质子或其他底物化学基团的接受者或提供者，进而降低反应活化能，加快反应速率。当酶和底物间的作用完成后，产物在活性位点会相当的不稳定，进而离开酶。
结合机制
酵素锁钥假说
由Emil Fischer提出，他的假设是酶的活性位点和底物可以很完美地结合，当两者结合，底物的修饰就开始了。
诱导契合假说
由Daniel Koshland提出，它是锁钥理论的延伸，但它主张活性位点和底物不会完美结合，且活性位点是可以形状改变到和底物完美结合的状态；当底物接上后，诱导形状改变，当底物离开后，酶回到它原本的样子。
辅因子
酶会运用辅因子来帮助与底物的结合；辅酶也是辅因子的一种，在底物和酶发生化学反应时，就会离开。例如：金属物质。
抑制剂
抑制剂会阻扰底物和酶的交互作用，进而降低反应速率。抑制剂有几种不同的种类，分别有可逆和不可逆、竞争和非竞争；竞争型，一种和底物很像的物质，会和底物竞争酶；非竞争型，一种会结合在非活性位点的物质，会影响底物和酶的结合率。由于过量的键合反应存在，可造成酶抑制剂粘附在结合位点并锁住此位点，这对与酶抑制剂的设计是非常重要的。
药物的发展
辨认活性位点在药学上非常重要；通过辨认出活性位点，可以设计出模拟底物的药物，阻断其与底物的结合。在药物设计中，抑制剂和酶结合的强度是一个重要的考量因素。例如，在艾滋病（AIDS）的治疗中，活性位点的识别和抑制剂的设计起到了关键作用。
异位结合位
异位结合位是指与活性位点不同的位置在酶上，异位修饰通常发生在超过一个次单元的蛋白质上，也常常参与代谢反应。