酶动力学

酶动力学，又称酶催化动力学、酶反应动力学或酵素动力学，是研究酶催化的化学反应速率及其影响因素的学科。通过酶反应分析法可以获得用于酶动力学分析的反应速率数据。酶的动力学特性对于理解酶的催化机理、在代谢途径中的作用、细胞内活性的调节以及药物和毒素对其活性的抑制都至关重要。

研究方法

底物浓度的影响

酶动力学研究表明，酶反应速率随着底物浓度的增加而增加，直至达到最大值。这一现象由L.米歇利斯和L.M.门腾于1913年提出的“中间产物”学说解释，他们认为酶与底物结合形成不稳定中间产物，随后生成产物和游离酶。由此推导出了著名的米氏方程式，其中包含了两个关键参数Km和rmax。Km代表酶与底物的亲和力，而rmax则是最大反应速率。通常通过双倒数法来精确测定这两个参数。

温度的影响

酶对温度的变化极为敏感，大多数酶在高温下会失去活性。在适宜的温度下，酶的反应速率最快，超过最适温度后，反应速率迅速下降。每种酶都有其独特的最适温度，这是由于温度对酶的稳定性及催化能力的双重影响所致。

pH的影响

反应介质的pH值显著影响酶的活力。酶在特定的pH范围内表现最佳活力，这就是酶的最适pH。pH对酶反应速率的影响主要源于酶本身的蛋白质性质以及底物的解离状态，这会影响酶与底物的结合。不同酶的最适pH范围差异很大，有的酶可以在较宽的pH范围内保持活性，而另一些酶则有狭窄的最适pH范围。

酶的抑制作用

酶的抑制作用是指某些物质与酶结合后导致酶反应速率下降的现象。抑制剂可分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂两类。可逆抑制剂包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。竞争性抑制剂与底物竞争同一活性位点，可通过增加底物浓度来缓解抑制作用。非竞争性抑制剂既能与酶结合也能与酶-底物配位化合物结合，其抑制作用不受底物浓度影响。反竞争性抑制剂仅与酶-底物复合物结合，其抑制作用在低底物浓度下较小。这些不同的抑制作用可以通过相应的修正米氏方程式来描述。

化学机理

酶动力学的一个重要目的是确定酶反应的化学机制，即一系列化学步骤如何将底物转化为产物。了解酶的结构可以帮助解释动力学数据，揭示底物和产物在催化过程中的结合方式、反应中的变化以及特定氨基酸残基的作用机制。

相关书籍

- Athel Cornish-Bowden,《Fundamentals of Enzyme Kinetics》(第3版)，Portland Press 2004，ISBN 1-85578-158-1。

- Irwin H. Segel,《Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems》，Wiley-Interscience; 新版本 1993，ISBN 0-471-30309-7。

- Alan Fersht,《Structure and Mechanism in Protein Science : A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding》，W. H. Freeman, 1998，ISBN 0-7167-3268-8。

- Santiago Schnell, Philip K. Maini,《A century of enzyme kinetics: Reliability of the KM and vmax estimates》，Comments on Theoretical Biology 8, 169–187, 2004 DOI: 10.1080/08948550390206768。

- Chris Walsh,《Enzymatic Reaction Mechanisms》，W. H. Freeman and Company. 1979，ISBN 0-7167-0070-0。

- Nicholas Price, Lewis Stevens,《Fundamentals of Enzymology》，Oxford University Press, 1999，ISBN 0-19-850229-X。

- Tim Bugg,《An Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry》，Blackwell Publishing, 2004，ISBN 1-4051-1452-5。

历史沿革

1902年，维克多·亨利（Victor Henri）首次提出对酶动力学进行定量研究的理论，但由于未考虑氢离子浓度的影响，其理论未能得到实验证实。1909年，彼得·劳里茨·索伦森（Peter Lauritz Sørensen）提出pH的概念并引入缓冲液的概念后，德国化学家莱昂纳尔·迈克尔（Leonor Michaelis）及其加拿大学者莫德·勒诺拉·曼顿（Maud Leonora Menten）重复了亨利的实验，证实了他的方程。这一方程后来被称为Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics，也就是我们熟知的米氏方程。此后，G.E.布里格斯（Briggs）和J.B.S.哈兰（Haldane）对该方程进行了进一步的发展和完善，使其成为当今广泛应用的基础。

参考资料

酶动力学 : 催化作用和调控作用 : Catalysis and control.酶动力学 : 催化作用和调控作用 : Catalysis and control.2024-09-09

酶催化过程的全程模拟.酶催化过程的全程模拟.2024-09-09

生物化学与分子生物学/酶促反应的动力学.生物化学与分子生物学/酶促反应的动力学.2024-09-09